يلعب محتوى الجليادين دورًا أساسيًا في قوة العجين .... Gliadin content plays a key role in dough strength

[Osama Badr]

يلعب محتوى الجليادين دورًا أساسيًا في قوة العجين بسبب تأثيره على شبكة الجلوتين.
Gliadin content plays a key role in #dough strength because of its influence on the #gluten network.

Let me simplify the mechanism for you. 🌾✨

1. Glutenin's Role:

🔗 Glutenin,
particularly high-molecular-weight (HMW) glutenin, provides elasticity and strength to the gluten network.
->It forms a highly cross-linked structure through disulfide bonds and non-covalent interactions, acting as the skeletal framework of the dough.

2. Gliadin's Role:

🌐 Gliadin
is primarily responsible for extensibility and viscosity in the dough.
->However, due to its spherical structure and lack of extensive disulfide bonding, it does not contribute to the same degree of network formation as glutenin.

✅ ❌ Impact of Gliadin on Dough Strength:

1. Positive Contribution at Optimal Levels:

✔️ Gliadin interacts with glutenin via non-covalent forces, helping to fill the network and contribute to extensibility.
->This balance between gliadin and glutenin is crucial for desirable dough properties.

2. Negative Effects at High Levels:

⚠️ As indicated by Melnyk et al. (2012), an excessive amount of gliadin can:

❌ Hinder the formation of a strong glutenin network by diluting the concentration of glutenin molecules available for cross-linking.

❌ Decrease the compactness and strength of the overall gluten network.

❌ Make the dough more prone to mechanical stress, such as the formation and recrystallization of ice in frozen storage, which can exacerbate gluten macropolymer (GMP) depolymerization.

💡⚖️Practical Implications:

1. Doughs with higher gliadin content

are less suited for applications requiring high strength💪.

Such as rich recipes or frozen dough❄️, as they may exhibit reduced gas retention and structural integrity.

2. Balancing the gliadin-to-glutenin ratio
is crucial for optimizing dough performance.

Strong bread flours 🍞typically have higher glutenin content relative to gliadin, while softer flours
used in
cakes🍰 or
pastries 🎂
may have a higher gliadin-to-glutenin ratio to enhance extensibility and tenderness.
Thanks for reading✨📚
GRAINAR
#rheology #breadmaking #Grainar
https://www.linkedin.com/mwlite/feed/posts/dimitrios-argyriou-1a38251b6_dough-gluten-rheology-activity-7265986995577909248-GNHG?utm_source=share&utm_medium=member_android#:~:text=Gliadin%20content%20plays,breadmaking%20%23Grainar



يلعب محتوى الجليادين دورًا أساسيًا في قوة العجين بسبب تأثيره على شبكة الجلوتين.

اسمح لي بتبسيط الآلية لك:

1. دور الجلوتينين:

🔗 الجلوتينين، وخاصة الجلوتينين ذو الوزن الجزيئي المرتفع (HMW)، يوفر مرونة وقوة لشبكة الجلوتين (المرونة).
-> يشكل بنية مترابطة للغاية من خلال روابط ثنائية الكبريتيد ( S-S disulfide bonds) وتفاعلات غير تساهمية، ليعمل كالإطار الهيكلي للعجين.

2. دور الجليادين:

🌐 الجليادين مسؤول أساسًا عن القابلية للتمدد (المطاطية) واللزوجة في العجين.
-> ومع ذلك، بسبب بنيته الكروية وعدم وجود روابط ثنائية الكبريتيد واسعة النطاق، فإنه لا يساهم بدرجة كبيرة في تكوين الشبكة مثل الجلوتينين.


---

✅ ❌ تأثير الجليادين على قوة العجين:

1. المساهمة الإيجابية عند المستويات المثلى:
✔️ يتفاعل الجليادين مع الجلوتينين عبر قوى غير تساهمية، مما يساعد على ملء الشبكة والمساهمة في القابلية للتمدد.
-> هذا التوازن بين الجليادين والجلوتينين ضروري للحصول على خصائص مرغوبة للعجين.

2. الآثار السلبية عند المستويات العالية:
⚠️ وفقًا لدراسة Melnyk et al. (2012)، فإن الكميات الزائدة من الجليادين يمكن أن:

❌ تعيق تكوين شبكة قوية من الجلوتينين عن طريق تخفيف تركيز جزيئات الجلوتينين المتاحة للترابط.

❌ تقلل من تماسك وقوة شبكة الجلوتين بشكل عام.

❌ تجعل العجين أكثر عرضة للإجهاد الميكانيكي، مثل تكوين وإعادة تبلور الجليد أثناء التخزين المجمد، مما يؤدي إلى تفكك بوليمرات الجلوتين الكبيرة (GMP).



---

💡⚖️ التطبيقات العملية:

1. العجائن التي تحتوي على مستويات عالية من الجليادين
-> أقل ملاءمة للتطبيقات التي تتطلب قوة عالية 💪، مثل الوصفات الغنية أو العجين المجمد ❄️، حيث قد تعاني من تقليل احتباس الغاز وضعف البنية.


2. تحقيق التوازن بين نسبة الجليادين إلى الجلوتينين
-> أمر ضروري لتحسين أداء العجين.

الدقيق القوي المستخدم في الخبز 🍞 يحتوي عادةً على نسبة أعلى من الجلوتينين مقارنة بالجليادين.

أما الدقيق المستخدم في الكعك 🍰 أو المعجنات 🎂، فيحتوي غالبًا على نسبة أعلى من الجليادين إلى الجلوتينين لتعزيز القابلية للتمدد والنعومة .

[Osama Badr]

Their dedication, sleepless nights, and groundbreaking innovations have shaped #wheat #protein #science as we know it today.
Let’s honor them by recognizing and remembering their contributions.

1745 - Jacopo Beccari:
Professor of chemistry at the University of Bologna published a famous description of gluten in De frumento. He separated wheat into two fractions: "amylaceum" (starchlike, soluble in water) and "glutinosum" (insoluble and sticky, similar to proteins).

1773 - Parmentier:
Showed that gluten was soluble in vinegar (acetic acid) and partially in spirits of wine.

1805–1806 - Einhof:
Demonstrated that part of gluten was soluble in alcohol, and similar fractions were present in barley and rye, helping define prolamins.

1819 - Taddei:
Further separated gluten into fractions that were soluble (gliadins) or insoluble (zymon, later called glutenin) in alcohol.

1821–1869 - Gorham, Bizio, Kreusler:
Expanded protein research to maize and oats.

1838 - Mulder and Berzelius:
Proposed the term "protein," meaning "primary substance."

1893 - Osborne and Vorhees:
Published studies on wheat proteins. 1907: Osborne continued his research.

1924 - Osborne's Monograph:
Published The Vegetable Proteins, summarizing his studies.
Osborne's Classification: Concluded that plant proteins were simple and divided them into four types, known as the "Osborne fractions": albumins, globulins, prolamins, and glutelins.

1939 - Bishop:
Noted that extraction of hordein from barley increased with bisulfite, indicating the role of disulfide bonds.

1950 - Foster et al:
Showed that the extractability of zein from maize increased with a reducing agent.

1953–1959 - Lontie et al:
Conducted studies on barley, laying the groundwork for understanding protein solubility.

1959 - Jones et al:
Introduced electrophoresis on starch gel for separating proteins.

1961–1966 - Woychik, Lee, Meredith and Wren:
Developed techniques using starch and polyacrylamide gels, as well as chaotropic agents for better protein separation.

1971–1973 - Sodek, Wilson, Bietz, and Wall:
Found that disulfide bonds influence protein solubility, showing gliadins form intrachain bonds and glutenins form both inter- and intrachain bonds.

1972 - Bietz and Wall: |
Introduced SDS-PAGE, revolutionizing protein separation by molecular weight.

1973 - Wrigley and Shepherd:
Applied two-dimensional electrophoresis (2-DE) to analyze complex protein mixtures.

1983 - Bietz:
Introduced high-performance liquid chromatography (HPLC), significantly improving the precision of protein fraction analysis.

https://www.linkedin.com/posts/dimitrios-argyriou-1a38251b6_wheat-protein-science-activity-7254343414257770497-g7Yx?utm_source=share&utm_medium=member_desktop&trk=feed-detail_comments-list-reply_comment-text




تفانيهم، لياليهم التي قضوها بلا نوم، وابتكاراتهم الرائدة شكلت علم بروتين القمح كما نعرفه اليوم.
لنتذكر ونكرم مساهماتهم التي تركت أثرًا دائمًا.


---

1745 - جاكوبو بيكاري:

أستاذ الكيمياء في جامعة بولونيا، نشر وصفًا شهيرًا للجلوتين في كتابه De frumento.

فصل القمح إلى جزأين:

"amylaceum" (يشبه النشا، قابل للذوبان في الماء).

"glutinosum" (غير قابل للذوبان ولزج، يشبه البروتينات).




---

1773 - بارمنتييه:

أظهر أن الجلوتين يذوب في الخل (حمض الأسيتيك) وجزئيًا في الكحول.


---

1805-1806 - أينهوف:

بيّن أن جزءًا من الجلوتين يذوب في الكحول، وأثبت وجود أجزاء مشابهة في الشعير والشيلم، مما ساعد في تعريف البروليمينات (Prolamins).


---

1819 - تاداي:

فصل الجلوتين إلى مكونات تذوب في الكحول (الجليادين) وأخرى لا تذوب (زيمن، وسميت لاحقًا الجلوتينين).


---

1821-1869 - غورام، بيزيو، وكروسلر:

وسعوا أبحاث البروتين لتشمل الذرة والشوفان.


---

1838 - مولدر وبيرزيليوس:

قدما مصطلح "البروتين"، بمعنى "المادة الأساسية".


---

1893 - أوزبورن وفورهيز:

نشرا دراسات حول بروتينات القمح.

1907: واصل أوزبورن أبحاثه.



---

1924 - كتاب أوزبورن:

نشر كتاب The Vegetable Proteins الذي لخص فيه أبحاثه.

تصنيف أوزبورن: خلص إلى أن بروتينات النباتات بسيطة وقسمها إلى أربعة أنواع، عرفت باسم "فئات أوزبورن":

الألبيومينات (Albumins).

الجلوبيولينات (Globulins).

البروليمينات (Prolamins).

الجلوتيلينات (Glutelins).




---

1939 - بيشوب:

لاحظ أن استخراج هوردين (Hordein) من الشعير يزداد باستخدام البيسلفيت، مشيرًا إلى دور روابط ثنائي الكبريتيد.


---

1950 - فوستر وآخرون:

أثبتوا أن قابلية استخراج زين (Zein) من الذرة تزداد باستخدام عامل اختزالي.


---

1953-1959 - لونتي وآخرون:

أجروا دراسات على الشعير، مهدوا لفهم ذوبانية البروتينات.


---

1959 - جونز وآخرون:

أدخلوا تقنية الفصل الكهربائي باستخدام هلام النشا لفصل البروتينات.


---

1961-1966 - وويشيك، لي، ميريديث، ورين:

طوروا تقنيات استخدام هلام النشا والبولي أكريلاميد والعوامل الفوضوية (chaotropic agents) لفصل البروتينات بشكل أفضل.


---

1971-1973 - سوديك، ويلسون، بيتز، ووال:

أثبتوا أن روابط ثنائي الكبريتيد تؤثر على ذوبانية البروتين.

أظهروا أن الجليادين يشكل روابط داخل السلسلة، بينما يشكل الجلوتينين روابط داخل السلسلة وبين السلاسل.



---

1972 - بيتز ووال:

قدما تقنية SDS-PAGE، التي أحدثت ثورة في فصل البروتينات حسب الوزن الجزيئي.


---

1973 - وريجلي وشيبرد:

طبقا الفصل الكهربائي ثنائي الأبعاد (2-DE) لتحليل خلطات البروتين المعقدة.


---

1983 - بيتز:

أدخل تقنية الكروماتوجرافيا السائلة عالية الأداء (HPLC)، مما حسّن دقة تحليل أجزاء البروتين بشكل كبير.